Сравнительный анализ влияния различных способов технологической подготовки коллагенсодержащего сырья на его показатели качества

В статье представлены результаты исследований по проведению сравнительного анализа влияния различных способов технологической подготовки коллагенсодержащего сырья на его показатели качества. Установлено, что предварительная подготовка коллагенсодержащего сырья позволяет увеличить аминокислотные скоры незаменимых аминокислот: изолейцина (до 70,0–92,5%), лейцина (до 68,6–100,0%), фенилаланина и тирозина (до 60,0–75,0%) – кислотный, щелочной, ферментативный гидролиз, гидролиз в водной среде, ферментация бактериями рода Lactobacillus; метионина и цистеина (до 37,1–42,9%) – кислотный, щелочной, ферментативный гидролиз (растительного происхождения), ферментация бактериями рода Lactobacillus; треонина (до 87,3–115,0%) – гидролиз в водной среде, щелочной, ферментативный гидролиз (растительного и животного происхождения); валина (до 106,0–110,0%) – гидролиз в водной среде, кислотный и ферментативный гидролиз (животного происхождения). Определено, что коллагенсодержащее сырье, подвергнутое технологической подготовке, характеризуется приближенными к эталону соотношениями (ПНЖК+МНЖК) : НЖК (1,8–2,2) и ПНЖК : МНЖК : НЖК (гидролизу в водной среде – 1:2,61:1,83, кислотным способом – 1:3,56:2,14, щелочным способом – 1:3,60:2,11, ферментативным способом: растительного происхождения – 1:3,54:2,50, животного происхождения – 1:3,12:1,92), ферментации бактериями рода Lactobacillus – 1:3,73:2,38).

1. Антипова, Л. В. Использование вторичного коллагенсодержащего сырья мясной промышленности: учеб. пособие / Л.В. Антипова, И.А. Глотова. – СПб.:ГИОРД, 2006.–384 с.

2. Антипова, Л.В. Методы исследования мяса и мясных продуктов / Л.В. Антипова, И.А. Глотова, И.А. Рогов. – М.: Колос, 2001. – 376 с.

3. Антипова, Л.В. Перспективы использования вторичных продуктов убоя сельскохозяйственных животных на пищевые цели и получение коллагеновых субстанций / Л.В. Антипова, С.А. Сторублёвцев // Аграр. наука и образование на соврем. этапе развития: опыт, проблемы и пути их решения / Ульян. гос. с.-х. акад.– 2009.– т.2. – С. 151–153.

4. Апраксина, С.К. Повышение пищевой адекватности коллагенсодержащего сырья ферментативной обработкой / С.К. Апраксина, Р.В. Кащенко // Все о мясе.– 2006.– № 4. – С. 11–12.

5. Баблиоли, О.О. Модификация коллагена, создание и освоение новых технологических процессов его переработки. Автореф. дисс. д-ра техн. наук. –М.:1984. – 50 с.

6. Белитов, В.В. Совершенствование технологии вареных колбас с белково-жировыми композициями: Дис. . канд. техн. наук. – М.: МГУ прикладной биотехнологии, 2002. – 143 с.

7. Битуева, Э.Б. Использование выйной связки крупного рогатого скота на пищевые цели / Э.Б. Битуева, Т.Ф. Чиркина // Мясная индустрия. – 1999. – №2. –С.24–25.

8. Битуева, Э.Б. Эластин и перспективы его использования в технологии продуктов питания со специальными свойствами/ Э.Б. Битуева, С.Д. Жамсаранова // Хранение и переработка сельхозсырья. – 2004. – №2. – С.47–49.

9. Боресков, В.Г. Теоретические и практические основы использования комплекса современных способов воздействия на биологические системы при производстве мясопродуктов. Дисс. д-ра техн. наук.– М.: 1990. – 316 с.

10. Борисенко, Л.А. Использование биомодификации для улучшения функционально-технологических свойств мясного сырья / Л.А. Борисенко, Р.И. Курилов // Материалы IV международной научной конференции студентов и молодых ученых «Живые системы и биологическая безопасность населения». – М.: МГУПБ, 2005. – С. 136–138.

11. Горбатов, А.В.Реология мясных и молочных продуктов.– М.: Пищевая промышленность, 1979.– 383с.

12. Гущин, В.В. Возможность нетрадиционного использования некоторых малоценных продуктов при промышленной переработке птицы / В.В. Гущин, Л.А. Соколова // Птица и птицепродукты. – 2009. – № 6. – С. 29–30.

13. Химический состав пищевых продуктов. Справочные таблицы содержания аминокислот, жирных кислот, витаминов, макро- и микроэлементов, органических кислот и углеводов / Под ред. М.Ф. Нестерина и др. М.: Пищевая промышленность, 1979. – 247 с.